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Efficacité et innocuité de la dalbavancine en tant que traitement suppresseur

Titre et résumé traduits de l’anglais par le portail, à partir de la fiche publiée par le registre source, le 14 septembre 2026. Traduction automatique, sans relecture médicale : elle ne modifie ni n’interprète le contenu ; en cas de doute, le texte original fait foi.

Texte original (anglais)

Efficacy and Safety of Dalbavancin As Suppressive Therapy

Dalbavancin (DAL) is a semi-synthetic antibiotic that belongs to the lipoglycopeptide family and is structurally derived from teicoplanin, respect of which it has two structural differences that enhance its anti-staphylococcal binding affinity and extend its half-life to between 149 and 250 hours. It achieves adequate tissue penetration in the skin, bones, joints, lung tissues, and peritoneal space, maintaining concentrations above the MIC for susceptible Gram-positive pathogen. DAL is a bactericidal antimicrobial agent that binds the C-terminal D-alanyl-D-alanine on the bacterial cell wall, blocking trans-glycosylation and transpeptidation processes essential for cell wall synthesis. It seems also to be able to enhance neutrophil antibacterial activity improving PMNs' intracellular killing of MRSA. It has also a good antibiofilm activity, alone or in combination with other molecules. Like other glycopeptide molecules, DAL shares a similar spectrum of activity, with demonstrated in vitro activity against various Gram-positive bacteria, including Staphylococcus spp, Streptococcus spp and Enterococcus (faecium, and faecalis). Resistance to DAL is possible in these gram-positives bacteria, given to presence of enzymes that produce low-affinity binding precursors for the antibiotic's binding site. DAL is capable to overcome Van-B mechanism of resistance, but it results not active in producing Van-A strains. The study objectives was to evaluate efficacy and safety of DAL treatment.

La dalbavancine (DAL) est un antibiotique semi-synthétique appartenant à la famille des lipoglycopeptides, structurellement dérivé de la téicoplanine, dont elle se distingue par deux différences structurelles qui renforcent son affinité de liaison anti-staphylococcique et prolongent sa demi-vie, comprise entre 149 et 250 heures. Elle atteint une pénétration tissulaire adéquate au niveau de la peau, des os, des articulations, des tissus pulmonaires et de l'espace péritonéal, en maintenant des concentrations supérieures à la CMI pour les agents pathogènes à Gram positif sensibles. La DAL est un agent antimicrobien bactéricide qui se lie au D-alanyl-D-alanine C-terminal de la paroi cellulaire bactérienne, bloquant les processus de transglycosylation et de transpeptidation essentiels à la synthèse de la paroi cellulaire. Elle semble également capable de renforcer l'activité antibactérienne des neutrophiles en améliorant la destruction intracellulaire du SARM par les polynucléaires neutrophiles (PMN). Elle possède également une bonne activité antibiofilm, seule ou en association avec d'autres molécules. Comme d'autres molécules glycopeptidiques, la DAL présente un spectre d'activité similaire, avec une activité in vitro démontrée contre diverses bactéries à Gram positif, notamment Staphylococcus spp, Streptococcus spp et Enterococcus (faecium et faecalis). Une résistance à la DAL est possible chez ces bactéries à Gram positif, en raison de la présence d'enzymes produisant des précurseurs de liaison à faible affinité pour le site de liaison de l'antibiotique. La DAL est capable de surmonter le mécanisme de résistance Van-B, mais elle s'avère inactive contre les souches produisant du Van-A. Les objectifs de l'étude étaient d'évaluer l'efficacité et l'innocuité du traitement par DAL.

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